Биохимия редокс-активных соединений серы в клетках млекопитающих и подходы к их детекции

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Открытие новых классов регуляторных молекул метаболизма человека и животных всегда приводит к широкомасштабному исследованию их биохимических, физиологических и фармакологических свойств. Одним из таких классов молекул около 20 лет назад стал сероводород (H2S) и его производные – активные формы серы (АФС): персульфиды, полисульфиды, нитрозотиолы, сульфеновые кислоты и др. Было показано участие АФС во множестве физиологических и патологических процессов: регуляции тонуса сосудов, воспалении, долговременной потенциации в центральной нервной системе и т.д. Изменение уровней АФС или паттернов модификации их мишеней ассоциировано с широким спектром патологий: сердечно-сосудистых, онкологических, нейродегенеративных и др. Для части этих процессов изучены механизмы, которые связаны с прямой модификацией регуляторных (NF-κB, Keap1) или эффекторных (GafD, eNOS, TRPA1) белков посредством реакций остатков цистеинов и металл-содержащих центров с АФС. Наличие разных регулируемых ферментативных систем, продуцирующих АФС, а также большое количество их молекулярных мишеней позволяют рассматривать H2S и его производные в качестве важного класса малых регуляторных молекул. H2S причисляют к классу так называемых “газотрансмиттеров” наряду с оксидом азота(II) и монооксидом углерода. За последние 20 лет накопился огромный массив данных о биохимии данных соединений и подходов к их изучению.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Р. И. Раевский

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Центр высокоточного редактирования и генетических технологий для биомедицины РНИМУ им. Н.И. Пирогова

Email: d.s.bilan@gmail.com
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 117997 Москва, ул. Островитянова, 1

В. А. Катруха

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, кафедра биохимии биологического факультета

Email: yul.khramova@gmail.com
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 119234 Москва, Ленинские горы, 1/12

Ю. В. Храмова

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, кафедра биохимии биологического факультета

Автор, ответственный за переписку.
Email: yul.khramova@gmail.com
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 119234 Москва, Ленинские горы, 1/12

Д. С. Билан

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Центр высокоточного редактирования и генетических технологий для биомедицины РНИМУ им. Н.И. Пирогова

Email: d.s.bilan@gmail.com
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 117997 Москва, ул. Островитянова, 1

Список литературы

  1. Abe K., Kimura H. // J. Neurosci. 1996. V. 16. P. 1066– 1071. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.16-03-01066.1996
  2. Zhao W., Zhang J., Lu Y., Wang R. // EMBO J. 2001. V. 20. P. 6008–6016. https://doi.org/10.1093/emboj/20.21.6008
  3. Giles G.I., Jacob C. // Biol. Chem. 2002. V. 383. P. 375–388. https://doi.org/10.1515/BC.2002.042
  4. Szabó C. // Nat. Rev. Drug Discov. 2007. V. 6. P. 917–935. https://doi.org/10.1038/nrd2425
  5. Li L., Rose P., Moore P.K. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2011. V. 51. P. 169–187. https://doi.org/10.1146/annurev-pharmtox-010510-100505
  6. Filipovic M.R., Zivanovic J., Alvarez B., Banerjee R. // Chem. Rev. 2018. V. 118. P. 1253–1337. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.7b00205
  7. Szabo C. // Biochem. Pharmacol. 2018. V. 149. P. 5–19. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2017.09.010
  8. Cao X., Ding L., Xie Z.Z., Yang Y., Whiteman M., Moore P.K., Bian J.S. // Antioxid. Redox Signal. 2019. V. 31. P. 1–38. https://doi.org/10.1089/ars.2017.7058
  9. Li Q., Lancaster J.R. // Nitric Oxide. 2013. V. 35. P. 21–34. https://doi.org/10.1016/j.niox.2013.07.001
  10. Shen Y., Shen Z., Luo S., Guo W., Zhu Y.Z. // Oxid. Med. Cell Longev. 2015. V. 2015. P. 925167. https://doi.org/10.1155/2015/925167
  11. Zhu Y.Z., Wang Z.J., Ho P., Loke Y.Y., Zhu Y.C., Huang S.H., Tan C.S., Whiteman M., Lu J., Moore P.K. // J. Appl. Physiol. 2007. V. 102. P. 261–268. https://doi.org/10.1152/japplphysiol.00096.2006
  12. Hosoki R., Matsuki N., Kimura H. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. V. 237. P. 527–531. https://doi.org/10.1006/bbrc.1997.6878
  13. Sivarajah A., Collino M., Yasin M., Benetti E., Gallicchio M., Mazzon E., Cuzzocrea S., Fantozzi R., Thiemermann C. // Shock. 2009. V. 31 P. 267–274. https://doi.org/10.1097/SHK.0b013e318180ff89
  14. Sen N., Paul B.D., Gadalla M.M., Mustafa A.K., Sen T., Xu R., Kim S., Snyder S.H. // Mol. Cell. 2012. V. 45. P. 13–24. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2011.10.021
  15. Dilek N., Papapetropoulos A., Toliver-Kinsky T., Szabo C. // Pharmacol. Res. 2020. V. 161. P. 105119. https://doi.org/10.1016/j.phrs.2020.105119
  16. Wang R. // Physiol. Rev. 2012. V. 92. P. 791– 896. https://doi.org/10.1152/physrev.00017.2011
  17. Ono K., Akaike T., Sawa T., Kumagai Y., Wink D.A., Tantillo D.J., Hobbs A.J., Nagy P., Xian M., Lin J., Fukuto J.M. // Free Radic. Biol. Med. 2014. V. 77. P. 82–94. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2014.09.007
  18. Singh S., Lin H. // Microorganisms. 2015. V. 3. P. 866–889. https://doi.org/10.3390/microorganisms3040866
  19. Hellmich M.R., Szabo C. // Handb. Exp. Pharmacol. 2015. V. 230. P. 233–241. https://doi.org/10.1007/978-3-319-18144-8_12
  20. Hershey J.P., Plese T., Millero F.J. // Geochim. Cosmochim. Acta. 1988. V. 52. P. 2047–2051. https://doi.org/10.1016/0016-7037(88)90183-4
  21. Fathe K., Holt J.S., Oxley S.P., Pursell C.J. // J. Phys. Chem. A. 2006. V. 110. P. 10793–10798. https://doi.org/10.1021/jp0634104
  22. Myers R.J. // J. Chem. Educ. 1986. V. 63. P. 687–690. https://doi.org/10.1021/ed063p687
  23. May P.M., Batka D., Hefter G., Königsberger E., Rowland D. // Chem. Commun. 2018. V. 54. P. 1980– 1983. https://doi.org/10.1039/C8CC00187A
  24. Cuevasanta E., Lange M., Bonanata J., Coitiño E.L., Ferrer-Sueta G., Filipovic M.R., Alvarez B. // J. Biol. Chem. 2015. V. 290. P. 26866–26880. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.672816
  25. Armstrong D.A., Huie R.E., Koppenol W.H., Lymar S.V., Merenyi G., Neta P., Ruscic B., Stanbury D.M., Steenken S., Wardman P. // Pure Appl. Chem. 2015. V. 87. P. 1139–1150. https://doi.org/10.1515/pac-2014-0502
  26. Koppenol W.H., Bounds P.L. // Arch. Biochem. Biophys. 2017. V. 617. P. 3–8. https://doi.org/10.1016/j.abb.2016.09.012
  27. Wedmann R., Zahl A., Shubina T.E., Dürr M., Heinemann F.W., Bugenhagen B.E.C., Burger P., Ivanovic-Burmazovic I., Filipovic M.R. // Inorg. Chem. 2015. V. 54. P. 9367–9380. https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.5b00831
  28. Kolluru G.K., Shen X., Kevil C.G. // Redox Biol. 2013. V.1. P. 313–318. https://doi.org/10.1016/j.redox.2013.05.001
  29. Miranda K.M., Paolocci N., Katori T., Thomas D.D., Ford E., Bartberger M.D., Espey M.G., Kass D.A., Feelisch M., Fukuto J.M., Wink D.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. P. 9196–9201. https://doi.org/10.1073/pnas.1430507100
  30. Mathai J.C., Missner A., Kügler P., Saparov S.M., Zeidel M.L., Lee J.K., Pohl P. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. V. 106. P. 16633–16638. https://doi.org/10.1073/pnas.0902952106
  31. Gadalla M.M., Snyder S.H. // J. Neurochem. 2010. V. 113. P. 14–26. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2010.06580.x
  32. Kabil O., Banerjee R. // Antioxid. Redox Signal. 2014. V. 20. P. 770–782. https://doi.org/10.1089/ars.2013.5339
  33. Paul B.D., Snyder S.H. // Trends Biochem. Sci. 2015. V. 40. P. 687–700. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2015.08.007
  34. Banerjee R., Zou C.G. // Arch. Biochem. Biophys. 2005. V. 433. P. 144–156. https://doi.org/10.1016/j.abb.2004.08.037
  35. Singh S., Madzelan P., Banerjee R. // Nat. Prod. Rep. 2007. V. 24. P. 631–639. https://doi.org/10.1039/b604182p
  36. Vicente J.B., Colaço H.G., Sarti P., Leandro P., Giuffrè A. // J. Biol. Chem. 2016. V. 291. P. 572–581. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.681221
  37. Vitvitsky V., Thomas M., Ghorpade A., Gendelman H.E., Banerjee R. // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 35785–35793. https://doi.org/10.1074/jbc.M602799200
  38. Kimura H. // Exp. Physiol. 2011. V. 96. P. 833–835. https://doi.org/10.1113/expphysiol.2011.057455
  39. Chiku T., Padovani D., Zhu W., Singh S., Vitvitsky V., Banerjee R. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. P. 11601– 11612. https://doi.org/10.1074/jbc.M808026200
  40. Yang G., Wu L., Jiang B., Yang W., Qi J., Cao K., Meng Q., Mustafa A.K., Mu W., Zhang S., Snyder S.H., Wang R. // Science. 2008. V. 322. P. 587–590. https://doi.org/10.1126/science.1162667
  41. Huang J., Niknahad H., Khan S., O’Brien P.J. // Biochem. Pharmacol. 1998. V. 55. P. 1983–1990. https://doi.org/10.1016/s0006-2952(98)00072-0
  42. Westrop G.D., Georg I., Coombs G.H. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. P. 33485–33494. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.054320
  43. Kolluru G.K., Shen X., Bir S.C., Kevil C.G. // Nitric Oxide. 2013. V. 35. P. 5–20. https://doi.org/10.1016/j.niox.2013.07.002
  44. Domán A., Dóka É., Garai D., Bogdándi V., Balla G., Balla J., Nagy P. // Redox Biol. 2023. V. 60. P. 102617. https://doi.org/10.1016/j.redox.2023.102617
  45. Pietri R., Román-Morales E., López-Garriga J. // Antioxid. Redox Signal. 2011. V. 15. P. 393–404. https://doi.org/10.1089/ars.2010.3698
  46. Nicholls P., Kim J.K. // Biochim. Biophys. Acta. 1981. V. 637. P. 312–320. https://doi.org/10.1016/0005-2728(81)90170-5
  47. Collman J.P., Ghosh S., Dey A., Decréau R.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. V. 106. P. 22090– 22095. https://doi.org/10.1073/pnas.0904082106
  48. Nicholls P. // Biochem. Soc. Trans. 1975. V. 3. P. 316– 319. https://doi.org/10.1042/bst0030316
  49. Vitvitsky V., Yadav P.K., An S., Seravalli J., Cho U.S., Banerjee R. // J. Biol. Chem. 2017. V. 292. P. 5584– 5592. https://doi.org/10.1074/jbc.M117.774943
  50. Goubern M., Andriamihaja M., Nübel T., Blachier F., Bouillaud F. // FASEB J. 2007. V. 21. P. 1699–1706. https://doi.org/10.1096/fj.06-7407com
  51. Kabil O., Banerjee R. // J. Biol. Chem. 2010. V. 285. P. 21903–21907. https://doi.org/10.1074/jbc.R110.128363
  52. Pedre B., Talwar D., Barayeu U., Schilling D., Luzarowski M., Sokolowski M., Glatt S., Dick T.P. // Nat. Chem. Biol. 2023. V. 19. P. 507–517. https://doi.org/10.1038/s41589-022-01244-8
  53. Bianco C.L., Akaike T., Ida T., Nagy P., Bogdandi V., Toscano P., Kumagai Y., Henderson C.F., Goddu R.N., Lin J., Fukuto J.M. // Br. J. Pharmacol. 2019. V. 176. P. 671–683. https://doi.org/10.1111/bph.14372
  54. Toohey J.I., Cooper A.J.L. // Molecules. 2014. V. 19. P. 12789–12813. https://doi.org/10.3390/molecules190812789
  55. Jüdes A., Bruch A., Klassen R., Helm M., Schaffrath R. // Microb. Cell. 2016. V. 3. P. 554–564. https://doi.org/10.15698/mic2016.11.539
  56. Kimura Y., Koike S., Shibuya N., Lefer D., Ogasawara Y., Kimura H. // Sci. Rep. 2017. V. 7. P. 10459. https://doi.org/10.1038/s41598-017-11004-7
  57. Zhang D., MacInkovic I., Devarie-Baez N.O., Pan J., Park C.M., Carroll K.S., Filipovic M.R., Xian M. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2014. V. 53. P. 575–581. https://doi.org/10.1002/anie.201305876
  58. Cortese-Krott M.M., Fernandez B.O., Santos J.L.T., Mergia E., Grman M., Nagy P., Kelm M., Butler A., Feelisch M. // Redox Biol. 2014. V. 2. P. 234– 244. https://doi.org/10.1016/j.redox.2013.12.031
  59. Akaike T., Ida T., Wei F.Y., Nishida M., Kumagai Y., Alam M.M., Ihara H., Sawa T., Matsunaga T., Kasamatsu S., Nishimura A., Morita M., Tomizawa K., Nishimura A., Watanabe S., Inaba K., Shima H., Tanuma N., Jung M., Fujii S., Watanabe Y., Ohmuraya M., Nagy P., Feelisch M., Fukuto J.M., Motohashi H. // Nat. Commun. 2017. V. 8. P. 1177. https://doi.org/10.1038/s41467-017-01311-y
  60. Mishanina T.V., Libiad M., Banerjee R. // Nat. Chem. Biol. 2015. V. 11. P. 457–464. https://doi.org/10.1038/nchembio.1834
  61. Toohey J.I. // Anal. Biochem. 2011. V. 413. P. 1–7. https://doi.org/10.1016/j.ab.2011.01.044
  62. Fukuto J.M., Ignarro L.J., Nagy P., Wink D.A., Kevil C.G., Feelisch M., Cortese-Krott M.M., Bianco C.L., Kumagai Y., Hobbs A.J., Lin J., Ida T., Akaike T. // FEBS Lett. 2018. V. 592. P. 2140–2152. https://doi.org/10.1002/1873-3468.13090
  63. Kimura H. // Molecules. 2014. V. 19. P. 16146–16157. https://doi.org/10.3390/molecules191016146
  64. Ida T., Sawa T., Ihara H., Tsuchiya Y., Watanabe Y., Kumagai Y., Suematsu M., Motohashi H., Fujii S., Matsunaga T., Yamamoto M., Ono K., DevarieBaez N.O., Xian M., Fukuto J.M., Akaike T. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. P. 7606–7611. https://doi.org/10.1073/pnas.1321232111
  65. Wedmann R., Onderka C., Wei S., Szijártó I.A., Miljkovic J.L., Mitrovic A., Lange M., Savitsky S., Yadav P.K., Torregrossa R., Harrer E.G., Harrer T., Ishii I., Gollasch M., Wood M.E., Galardon E., Xian M., Whiteman M., Banerjee R., Filipovic M.R. // Chem. Sci. 2016. V. 7. P. 3414–3426. https://doi.org/10.1039/C5SC04818D
  66. Dóka É., Pader I., Bíró A., Johansson K., Cheng Q., Ballagó K., Prigge J.R., Pastor-Flores D., Dick T.P., Schmidt E.E., Arnér E.S.J., Nagy P. // Sci. Adv. 2016. V. 2. P. 1500968. https://doi.org/10.1126/sciadv.1500968
  67. O’Neill L.A.J., Kaltschmidt C. // Trends Neurosci. 1997. V. 20. P. 252–258. https://doi.org/10.1016/S0166-2236(96)01035-1
  68. Lee Z.W., Teo X.Y., Tay E.Y.W., Tan C.H., Hagen T., Moore P.K., Deng L.W. // Br. J. Pharmacol. 2014. V. 171. P. 4322–4336. https://doi.org/10.1111/bph.12773
  69. Zhao K., Ju Y., Li S., Altaany Z., Wang R., Yang G. // EMBO Rep. 2014. V. 15. P. 792–800. https://doi.org/10.1002/embr.201338213
  70. Jiang B., Tang G., Cao K., Wu L., Wang R. // Antioxid. Redox Signal. 2010. V. 12. P. 1167–1178. https://doi.org/10.1089/ars.2009.2894
  71. Shaidullov I.F., Shafigullin M.U., Gabitova L.M., Sitdikov F.G., Zefirov A.L., Sitdikova G.F. // J. Evol. Biochem. Phys. 2018. V. 54. P. 400–407. https://doi.org/10.1134/S0022093018050083
  72. Papapetropoulos A., Pyriochou A., Altaany Z., Yang G., Marazioti A., Zhou Z., Jeschke M.G., Branski L.K., Herndon D.N., Wang R., Szabó C. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. V. 106. P. 21972–21977. https://doi.org/10.1073/pnas.0908047106
  73. Eberhardt M., Dux M., Namer B., Miljkovic J., Cordasic N., Will C., Kichko T.I., de la Roche J., Fischer M., Suárez S.A., Bikiel D., Dorsch K., Leffler A., Babes A., Lampert A., Lennerz J.K., Jacobi J., Martí M.A., Doctorovich F., Högestätt E.D., Zygmunt P.M., Ivanovic-Burmazovic I., Messlinger K., Reeh P., Filipovic M.R. // Nat. Commun. 2014. V. 5. P. 4381. https://doi.org/10.1038/ncomms5381
  74. Altaany Z., Ju Y., Yang G., Wang R. // Sci. Signal. 2014. V. 7. P. ra87. https://doi.org/10.1126/scisignal.2005478
  75. Bucci M., Papapetropoulos A., Vellecco V., Zhou Z., Zaid A., Giannogonas P., Cantalupo A., Dhayade S., Karalis K.P., Wang R., Feil R., Cirino G. // PLoS One. 2012. V. 7. P. e53319. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0053319
  76. Paulsen C.E., Truong T.H., Garcia F.J., Homann A., Gupta V., Leonard S.E., Carroll K.S. // Nat. Chem. Biol. 2011. V. 8. P. 57–64. https://doi.org/10.1038/nchembio.736
  77. Zivanovic J., Kouroussis E., Kohl J.B., Adhikari B., Bursac B., Schott-Roux S., Petrovic D., Miljkovic J.L., Thomas-Lopez D., Jung Y., Miler M., Mitchell S., Milosevic V., Gomes J.E., Benhar M., Gonzales-Zorn B., Ivanovic-Burmazovic I., Torregrossa R., Mitchell J.R., Whiteman M., Schwarz G., Snyder S.H., Paul B.D., Carroll K.S., Filipovic M.R. // Cell Metab. 2019. V. 30. P. 1152–1170.e13. https://doi.org/10.1016/j.cmet.2019.10.007
  78. Tao B.-B., Liu S.-Y., Zhang C.-C., Fu W., Cai W.-J., Wang Y., Shen Q., Wang M.-J., Chen Y., Zhang L.-J., Zhu Y.-Z., Zhu Y.-C. // Antioxid. Redox Signal. 2013. V. 19. P. 448–464. https://doi.org/10.1089/ars.2012.4565
  79. Wu D., Hu Q., Zhu D. // Oxid. Med. Cell Longev. 2018. P. 4579140. https://doi.org/10.1155/2018/4579140
  80. Kolluru G.K., Shackelford R.E., Shen X., Dominic P., Kevil C.G. // Nat. Rev. Cardiol. 2023. V. 20. P. 109– 125. https://doi.org/10.1038/s41569-022-00741-6
  81. Robert K., Vialard F., Thiery E., Toyama K., Sinet P.-M., Janel N., London J. // J. Histochem. Cytochem. 2003. V. 51. P. 363–371. https://doi.org/10.1177/002215540305100311
  82. Luo H., Wu P.-F., Han Q.-Q., Cao Y., Deng S.-L., Wang J., Deng Q., Wang F., Chen J.-G. // Antioxid. Redox Signal. 2019. V. 30. P. 1880–1899. https://doi.org/10.1089/ars.2018.7503
  83. García-Bereguiaín M.A., Samhan-Arias A.K., MartínRomero F.J., Gutiérrez-Merino C. // Antioxid. Redox Signal. 2008. V. 10. P. 31–42. https://doi.org/10.1089/ars.2007.1656
  84. Han Y., Qin J., Chang X., Yang Z., Tang X., Du J. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. V. 327. P. 431–436. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2004.12.028
  85. Rangel-Galván M., Rangel-Galván V., Rangel-Huerta A. // Front. Pharmacol. 2023. V. 14. P. 1212800. https://doi.org/10.3389/fphar.2023.1212800
  86. Tsubota-Matsunami M., Noguchi Y., Okawa Y., Sekiguchi F., Kawabata A. // J. Pharmacol. Sci. 2012. V. 119. P. 293–296. https://doi.org/10.1254/jphs.12086sc
  87. Lu M., Choo C.H., Hu L.-F., Tan B.H., Hu G., Bian J.-S. // Neurosci. Res. 2010. V. 66. P. 92–98. https://doi.org/10.1016/j.neures.2009.09.1713
  88. Whiteman M., Cheung N.S., Zhu Y.-Z., Chu S.H., Siau J.L., Wong B.S., Armstrong J.S., Moore P.K. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. V. 326. P. 794–798. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2004.11.110
  89. Tyagi N., Moshal K.S., Sen U., Vacek T.P., Kumar M., Hughes W.M., Kundu S., Tyagi S.C. // Antioxid. Redox Signal. 2009. V. 11. P. 25–33. https://doi.org/10.1089/ars.2008.2073
  90. Giuliani D., Ottani A., Zaffe D., Galantucci M., Strinati F., Lodi R., Guarini S. // Neurobiol. Learn Mem. 2013. V. 104. P. 82–91. https://doi.org/10.1016/j.nlm.2013.05.006
  91. Zhang H., Gao Y., Zhao F., Dai Z., Meng T., Tu S., Yan Y. // Neurochem. Int. 2011. V. 58. P. 169–175. https://doi.org/10.1016/j.neuint.2010.11.010
  92. Liu Y.-Y., Bian J.-S. // J. Alzheimers Dis. 2010. V. 22. P. 1189–1200. https://doi.org/10.3233/JAD-2010-101002
  93. Nagpure B.V., Bian J.-S. // PLoS One. 2014. V. 9. P. e88508. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0088508
  94. Sbodio J.I., Snyder S.H., Paul B.D. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 113. P. 8843–8848. https://doi.org/10.1073/pnas.1608264113
  95. Vandiver M.S., Paul B.D., Xu R., Karuppagounder S., Rao F., Snowman A.M., Seok Ko H., Il Lee Y., Dawson V.L., Dawson T.M., Sen N., Snyder S.H. // Nat. Commun. 2013. V. 4. P. 1626. https://doi.org/10.1038/ncomms2623
  96. Sun H.-J., Wu Z.-Y., Nie X.-W., Bian J.-S. // Curr. Neuropharmacol. 2021. V. 19. P. 868–884. https://doi.org/10.2174/1570159X18666200905143550
  97. Yang W., Yang G., Jia X., Wu L., Wang R. // J. Physiol. 2005. V. 569. P. 519–531. https://doi.org/10.1113/jphysiol.2005.097642
  98. Yang G., Yang W., Wu L., Wang R. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 16567–16576. https://doi.org/10.1074/jbc.M700605200
  99. Pahwa R., Goyal A., Jialal I. // Chronic Inflammation / In: StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, 2023.
  100. Soomro S. // Open J. Immunol. 2019. V. 9. P. 1–20. https://doi.org/10.4236/oji.2019.91001
  101. Trummer M., Galardon E., Mayer B., Steiner G., Stamm T., Kloesch B. // Nitric Oxide. 2022. V. 129. P. 41–52. https://doi.org/10.1016/j.niox.2022.09.005
  102. Zhang T., Tsutsuki H., Ono K., Akaike T., Sawa T. // J. Clin. Biochem. Nutr. 2021. V. 1. P. 5–8. https://doi.org/ 10.3164/jcbn.20-13
  103. Arsenijevic D., Stojanovic B., Milovanovic J., Arsenijevic A., Simic M., Pergal M., Kodranov I., Cvetkovic O., Vojvodic D., Ristanovic E., Manojlovic D., Milovanovic M., Arsenijevic N. // Nutrients. 2021. V. 13. P. 1022. https://doi.org/10.3390/nu13031022
  104. Tamizhselvi R., Moore P.K., Bhatia M. // Pancreas. 2008. V. 4. P. e24–e31. https://doi.org/10.1097/MPA.0b013e31816857bb
  105. Bhatia M., Gaddam R.R. // Antioxid. Redox Signal. 2021. V. 34. P. 1368–1377. https://doi.org/10.1089/ars.2020.8211
  106. Norris E.J., Culberson C.R., Narasimhan S., Clemens M.G. // Shock. 2011. V. 3. P. 242–250. https://doi.org/10.1097/SHK.0b013e3182252ee7
  107. Mani S., Cao W., Wu L., Wang R. // Nitric Oxide. 2014. V. 41. P. 62–71. https://doi.org/10.1016/j.niox.2014.02.006
  108. Sun H.-J., Wu Z.-Y., Nie X.-W., Wang X.-Y., Bian J.-S. // J. Adv. Res. 2021. V. 27. P. 127–135. https://doi.org/10.1016/j.jare.2020.05.010
  109. Tan G., Pan S., Li J., Dong X., Kang K., Zhao M., Jiang X., Kanwar J.R., Qiao H., Jiang H., Sun X. // PLoS One. 2011. V. 6. P. e25943. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0025943
  110. Xia M., Chen L., Muh R.W., Li P.L., Li N. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2009. V. 329. P. 1056–62. https://doi.org/10.1124/jpet.108.149963
  111. Nagahara N., Ito T., Kitamura H., Nishino T. // Histochemistry. 1998. V. 110. P. 243–250. https://doi.org/10.1007/s004180050286
  112. Bos E.M., Wang R., Snijder P.M., Boersema M., Damman J., Fu M., Moser J., Hillebrands J.L., Ploeg R.J., Yang G., Leuvenink H.G., van Goor H. // J. Am. Soc. Nephrol. 2013. V. 5. P. 759–770. https://doi.org/10.1681/ASN.2012030268
  113. Feng J., Lu X., Li H., Wang S. // Ren. Fail. 2022. V. 44. P. 1290–1309. https://doi.org/10.1080/0886022X.2022.2107936
  114. Shiota M., Naya M., Yamamoto T., Hishiki T., Tani T., Takahashi H., Kubo A., Koike D., Itoh M., Ohmura M., Kabe Y., Sugiura Y., Hiraoka N., Morikawa T., Takubo K., Suina K., Nagashima H., Sampetrean O., Nagano O., Saya H., Yamazoe S., Watanabe H., Suematsu M. // Nat. Commun. 2018. V. 9. P. 1561. https://doi.org/10.1038/s41467-018-03899-1
  115. Honda K., Hishiki T., Yamamoto S., Yamamoto T., Miura N., Kubo A., Itoh M., Chen W.-Y., Takano M., Yoshikawa T., Kasamatsu T., Sonoda S., Yoshizawa H., Nakamura S., Itai Y., Shiota M., Koike D., Naya M., Hayakawa N., Naito Y., Matsuura T., Iwaisako K., Masui T., Uemoto S., Nagashima K., Hashimoto Y., Sakuma T., Matsubara O., Huang W., Ida T., Akaike T., Masugi Y., Sakamoto M., Kato T., Ino Y., Yoshida H., Tsuda H., Hiraoka N., Kabe Y., Suematsu M. // Redox Biol. 2021. V. 41. P. 101926. https://doi.org/10.1016/j.redox.2021.101926
  116. Yu F., Han X., Chen L. // Chem. Commun. 2014. V. 50. P. 12234–12249. https://doi.org/10.1039/C4CC03312D
  117. Lin V.S., Lippert A.R., Chang C.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. V. 110. P. 7131–7135. https://doi.org/10.1073/pnas.1302193110
  118. Lippert A.R., New E.J., Chang C.J. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. P. 10078–10080. https://doi.org/10.1021/ja203661j
  119. Wu M.-Y., Li K., Hou J.-T., Huang Z., Yu X.-Q. // Org. Biomol. Chem. 2012. V. 10. P. 8342–8347. https://doi.org/10.1039/C2OB26235E
  120. Liu C., Pan J., Li S., Zhao Y., Wu L.Y., Berkman C.E., Whorton A.R., Xian M. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2011. V. 50. P. 10327–10329. https://doi.org/10.1002/anie.201104305
  121. Liu J., Sun Y.-Q., Zhang J., Yang T., Cao J., Zhang L., Guo W. // Chemistry. 2013. V. 19. P. 4717–4722. https://doi.org/10.1002/chem.201300455
  122. Chen Y., Zhu C., Yang Z., Chen J., He Y., Jiao Y., He W., Qiu L., Cen J., Guo Z. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2013. V. 52. P. 1688–1691. https://doi.org/10.1002/anie.201207701
  123. Pak Y.L., Li J., Ko K.C., Kim G., Lee J.Y., Yoon J. // Anal. Chem. 2016. V. 88. P. 5476–5481. https://doi.org/10.1021/acs.analchem.6b00956
  124. Smith R.M., Martell A.E. // Critical Stability Constants. New York: Springer, 1976. https://doi.org/10.1007/978-1-4757-5506-0
  125. Sasakura K., Hanaoka K., Shibuya N., Mikami Y., Kimura Y., Komatsu T., Ueno T., Terai T., Kimura H., Nagano T. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. P. 18003–18005. https://doi.org/10.1021/ja207851s
  126. Kaushik R., Ghosh A., Amilan Jose D. // Coord. Chem. Rev. 2017. V. 347. P. 141–157. https://doi.org/10.1016/j.ccr.2017.07.003
  127. Gao M., Wang R., Yu F., Li B., Chen L. // J. Mater. Chem. B. 2018. V. 6. P. 6637–6645. https://doi.org/10.1039/c8tb01794h
  128. Gao M., Wang R., Yu F., You J., Chen L. // J. Mater. Chem. B. 2018. V. 6. P. 2608–2619. https://doi.org/10.1039/c7tb03200e
  129. Echizen H., Sasaki E., Hanaoka K. // Biomolecules. 2021. V. 11. P. 1553. https://doi.org/10.3390/biom11111553
  130. Chen S., Chen Z., Ren W., Ai H. // J. Am. Chem. Soc. 2012. V. 134. P. 9589–9592. https://doi.org/10.1021/ja303261d
  131. Hu X., Li H., Zhang X., Chen Z., Zhao R., Hou N., Liu J., Xun L., Liu H. // Anal. Chem. 2019. V. 91. P. 3893–3901. https://doi.org/10.1021/acs.analchem.8b04634
  132. Li Z., Wang Q., Xia Y., Xun L., Liu H. // Antioxidants. 2020. V. 9. P. 985. https://doi.org/10.3390/antiox9100985
  133. Müller A., Schneider J.F., Degrossoli A., Lupilova N., Dick T.P., Leichert L.I. // Free Radic. Biol. Med. 2017. V. 106. P. 329–338. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.02.044
  134. Paulsen C.E., Carroll K.S. // Chem. Rev. 2013. V. 113. P. 4633–4679. https://doi.org/10.1021/cr300163e
  135. Nagy P., Pálinkás Z., Nagy A., Budai B., Tóth I., Vasas A. // Biochim. Biophys. Acta. 2014. V. 1840. P. 876–891. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.05.037
  136. Xu T., Scafa N., Xu L.-P., Zhou S., Al-Ghanem K.A., Mahboob S., Fugetsu B., Zhang X. // Analyst. 2016. V. 141. P. 1185–1195. https://doi.org/10.1039/C5AN02208H
  137. Ibrahim H., Serag A., Farag M.A. // J. Adv. Res. 2021. V. 27. P. 137–153. https://doi.org/10.1016/j.jare.2020.05.018
  138. Quan F.-S., Lee G.-J. // Biomed. Res. Int. 2021. V. 2021. P. 5473965. https://doi.org/10.1155/2021/5473965
  139. Haddad P.R., Heckenberg A.L. // J. Chromatogr. 1988. V. 447. P. 415–420. https://doi.org/10.1016/0021-9673(88)90054-4
  140. Vitvitsky V., Banerjee R. // Methods Enzymol. 2015. V. 554. P. 111–123. https://doi.org/10.1016/bs.mie.2014.11.013
  141. Wintner E.A., Deckwerth T.L., Langston W., Bengtsson A., Leviten D., Hill P., Insko M.A., Dumpit R., VandenEkart E., Toombs C.F., Szabo C. // Br. J. Pharmacol. 2010. V. 160. P. 941–957. https://doi.org/10.1111/j.1476-5381.2010.00704.x
  142. Wedding R.T. // Methods Enzymol. 1987. V. 143. P. 29–31. https://doi.org/10.1016/0076-6879(87)43010-3
  143. Doeller J.E., Isbell T.S., Benavides G., Koenitzer J., Patel H., Patel R.P., Lancaster J.R., Darley-Usmar V.M., Kraus D.W. // Anal. Biochem. 2005. V. 341. P. 40–51. https://doi.org/10.1016/j.ab.2005.03.024
  144. Whitfield N.L., Kreimier E.L., Verdial F.C., Skovgaard N., Olson K.R. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2008. V. 294. P. R1930–R1937. https://doi.org/10.1152/ajpregu.00025.2008
  145. Furne J., Saeed A., Levitt M.D. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2008. V. 295. P. R1479– R1485. https://doi.org/10.1152/ajpregu.90566.2008
  146. Wood J.L. // Methods Enzymol. 1987. V. 143. P. 25–29. https://doi.org/10.1016/0076-6879(87)43009-7
  147. Numakura T., Sugiura H., Akaike T., Ida T., Fujii S., Koarai A., Yamada M., Onodera K., Hashimoto Y., Tanaka R., Sato K., Shishikura Y., Hirano T., Yanagisawa S., Fujino N., Okazaki T., Tamada T., Hoshikawa Y., Okada Y., Ichinose M. // Thorax. 2017. V. 72. P. 1074–1083. https://doi.org/10.1136/thoraxjnl-2016-209359
  148. Liu C., Zhang F., Munske G., Zhang H., Xian M. // Free Radic. Biol. Med. 2014. V. 76. P. 200–207. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2014.08.003
  149. Hannestad U., Margheri S., Sörbo B. // Anal. Biochem. 1989. V. 178. P. 394–398. https://doi.org/10.1016/0003-2697(89)90659-3
  150. Mustafa A.K., Gadalla M.M., Sen N., Kim S., Mu W., Gazi S.K., Barrow R.K., Yang G., Wang R., Snyder S.H. // Sci. Signal. 2009. V. 2. P. ra72. https://doi.org/10.1126/scisignal.2000464
  151. Pan J., Carroll K.S. // ACS Chem. Biol. 2013. V. 8. P. 1110–1116. https://doi.org/10.1021/cb4001052
  152. Smyth D., Blumenfeld O., Konigsberg W. // Biochem. J. 1964. V. 91. P. 589–595. https://doi.org/10.1042/bj0910589
  153. Gao X.-H., Krokowski D., Guan B.-J., Bederman I., Majumder M., Parisien M., Diatchenko L., Kabil O., Willard B., Banerjee R., Wang B., Bebek G., Evans C.R., Fox P.L., Gerson S.L., Hoppel C.L., Liu M., Arvan P., Hatzoglou M. // eLife. 2015. V. 4. P. e10067. https://doi.org/10.7554/eLife.10067
  154. Longen S., Richter F., Köhler Y., Wittig I., Beck K.-F., Pfeilschifter J. // Sci. Rep. 2016. V. 6. P. 29808. https://doi.org/10.1038/srep29808
  155. Iciek M., Bilska-Wilkosz A., Kozdrowicki M., Górny M. // Biosci. Rep. 2022. V. 42. P. BSR20221006. https://doi.org/10.1042/BSR20221006
  156. Li M., Mao J., Zhu Y. // Antioxid. Redox Signal. 2021. V. 35. P. 341–356. https://doi.org/10.1089/ars.2020.8249
  157. Magli E., Perissutti E., Santagada V., Caliendo G., Corvino A., Esposito G., Esposito G., Fiorino F., Migliaccio M., Scognamiglio A., Severino B., Sparaco R., Frecentese F. // Biomolecules. 2021. V. 11. P. 1899. https://doi.org/10.3390/biom11121899

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Активные формы серы, упорядоченные по формальным степеням окисления атомов серы. Стрелками показаны генеалогические связи, обсуждаемыми далее в тексте.

Скачать (266KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Основные пути образования H₂S в организме млекопитающих. ЦБС – цистатионин-β-синтаза, ЦГЛ – цистатиониновая γ-лиаза, ЦАТ – цистеинаминотрансфераза, 3МП – 3-меркаптопируват, 3-МСТ – 3-меркаптопируватсульфотрансфераза.

Скачать (233KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Основные АФС-опосредованные модификации белковых молекул, пояснения в тексте.

Скачать (171KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Митохондриальный метаболизм H₂S и взаимодействие с компонентами дыхательной цепи. CytC – цитохром с, Q – убихинон, QH₂ – убихинол, ПДО – персульфиддиоксигеназа, СХР – сульфохинонредуктаза, СО – сульфитоксидаза, III – третий комплекс дыхательной цепи убихонол-цитохром с-редуктазы, IV – четвертый комплекс дыхательной цепи цитохром с-оксидазы.

Скачать (187KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Регуляция вазодилатации посредством H₂S и ∙NO. ПРГК – кальцитонин-ген-родственный пептид, КАТФ-канал – АТФ-зависимый К⁺-канал, АЦ – аденилатциклаза, ГЦ – гуанилатциаклаза, ЦГЛ – цистатионин-γ-лиаза, VEGF – фактор роста сосудистого эндотелия, eNOS – эндотелиальная синтаза оксида азота(II), NOX – НАДФН-оксидаза.

Скачать (357KB)
Метаданные
7. Рис. 6. АФС-опосредованная регуляция в нейронах, пояснения в тексте. NMDAR – ионотропный рецептор NMDA, APP – белок-предшественник амилоида, TRPA1 – член 1 подсемейства А переходных рецепторных потенциальных ионных каналов (Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1), Nrf2 – ядерный фактор 2, связанный с E2 (nuclear E2 related factor 2), Keap1 – келч-подобный ECH-ассоциированный белок 1 (Kelch-like ECH-associated protein 1).

Скачать (337KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Флуоресцентные красители для детекции H₂S (а–г) и сульфановых соединений (д, е). (а, б) – Представители красителей, восстанавливающих H₂S до аминогруппы из азидной группы (а) или нитрогруппы (б); (в) – красители с двумя электрофильными группами, показана дискриминация H₂S от других тиоловых агентов; (г) – преципитационный краситель, основанный на образовании CuS из Cu²⁺, приводящем к усилению флуоресценции; (д, е) – красители, реагирующие с сульфановыми соединениями на основе нуклеофильных (д) или электрофильных (е) групп с последующим усилением флуоресценции.

Скачать (473KB)
Метаданные
9. Рис. 8. Подходы для детекции АФС-опосредованных модификаций белков и пептидов. ММТС – S-метилметантиосульфонат, биотин-ГПДП – N-[6-(биотинамидо)гексил]-3′-(2′-пиридилтио)пропионамид, ДТТ – дитиотреитол, ПЭГ₂ – полиэтиленгликоль, МСБТ – метилсульфонилбензотиазол. Пояснения см. в тексте.

Скачать (387KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024