ИЗУЧЕНИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНОГО СОСТОЯНИЯ МИТОХОНДРИЙ СЕРДЦА ИНБРЕДНЫХ МЫШЕЙ ПРИ САХАРНОМ ДИАБЕТЕ 2 ТИПА

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Развитие сахарного диабета, одного из наиболее распространенных метаболических заболеваний в развитом мире, связано с нарушением секреции инсулина или с резистентностью клеток к действию этого гормона (диабет 1 и 2 типа соответственно). В обоих случаях общим патологическим изменением является повышение уровня глюкозы в крови — гипергликемия, что в конечном итоге может привести к серьезному поражению органов и тканей организма. Считается, что митохондрии являются одной из основных мишеней диабета на внутриклеточном уровне. В настоящем исследовании мы изучили функциональное состояние митохондрий сердца инбредных мышей линии C57BL/Ks—db+/+m, несущих рецессивный ген diabetes-db (диабетические мыши). Проведен гистологический анализ левого желудочка сердца диабетических и контрольных мышей. В образцах ткани сердца диабетических мышей наблюдалось увеличение интенсивности окраски эозином, что подразумевает повреждение структуры цитоплазматических белков. Кроме того, было показано, что дыхательный контроль и емкость Са2+ в митохондриях диабетических мышей снижались по сравнению с контрольными. Были проанализированы изменения в митохондриальной динамике и митофагии в этих условиях.

Об авторах

Ю. Л Бабурина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

И. В Одинокова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

Р. Р Крестинин

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

А. И Звягина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

Л. Д Сотникова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

О. В Крестинина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: ovkres@mail.ru
Пущино, Россия

Список литературы

  1. Дедов И. И., Шестакова М. В., Викулова О. К., Железнякова А. В., Исаков М. А., Сазонова Д. В. и Мокрышева Н. Г. Сахарный диабет в Российской Федерации: динамика эпидемиологических показателей по данным Федерального регистра сахарного диабета за период 2010 — 2022 гг. Сахарный диабет, 26 (2), 104-123 (2023). doi: 10.14341/DM13035
  2. Huss J. M. and Kelly D. P. Mitochondrial energy metabolism in heart failure: a question of balance. J. Clin. Invest., 115 (3), 547-555 (2005). doi: 10.1172/JCI24405
  3. Schilling J. D. The mitochondria in diabetic heart failure: from pathogenesis to therapeutic promise. Antioxid. Redox Signal., 22 (17), 1515-1526 (2015). doi: 10.1089/ars.2015.6294
  4. Halestrap A. P. What is the mitochondrial permeability transition pore? J. Mol. Cell. Cardiol., 46 (6), 821-831 (2009). doi: 10.1016/j.yjmcc.2009.02.021
  5. Riojas-Hernandez A., Bernal-Ramirez J., Rodriguez-Mier D., Morales-Marroquin F. E., Dominguez-Barragan E. M., Borja-Villa C., Rivera-Alvarez I., and Garcia-Rivas G., Altamirano J., Garcia N. Enhanced oxidative stress sensitizes the mitochondrial permeability transition pore to opening in heart from Zucker Fa/fa rats with type 2 diabetes. Lfe Sci., 141, 32-43 (2015). doi: 10.1016/j.lfs.2015.09.018
  6. Loson O. C., Song Z., Chen H., and Chan D. C. Fis1, Mff, MiD49, and MiD51 mediate Drp1 recruitment in mitochondrial fission. Mol. Biol. Cell, 24 (5), 659—667 (2013). doi: 10.1091/mbc.E12-10-0721
  7. Yu T., Jhun B. S., and Yoon Y. High-glucose stimulation increases reactive oxygen species production through the calcium and mitogen-activated protein kinase-mediated activation of mitochondrial fission. Antioxid. Redox Signal., 14 (3), 425-437 (2011). doi: 10.1089/ars.2010.3284
  8. Yu T., Sheu S. S., Robotham J. L., and Yoon Y. Mitochondrial fission mediates high glucose-induced cell death through elevated production of reactive oxygen species. Cardiovasc. Res., 79 (2), 341-351 (2008). doi: 10.1093/cvr/cvn104
  9. Yang X., Pan W., Xu G., and Chen L. Mitophagy: A crucial modulator in the pathogenesis of chronic diseases. Clin. Chim. Acta, 502, 245-254 (2020). doi: 10.1016/j.cca.2019.11.008
  10. Крестинин Р. Р., Бабурина Ю. Л., Одинокова И. В., Сотникова Л. Д. и Крестинина О. В. Действие астаксантина на функциональное состояние митохондрий мозга крыс при сердечной недостаточности. Биофизика, 67 (5), 917-925 (2022). doi: 10.31857/S0006302922050088
  11. Baburina Y., Krestinin R., Odinokova I., Fadeeva I., Sotnikova L., and Krestinina O. The identification of prohibitin in the rat heart mitochondria in heart failure. Biomedicines, 9 (12), 1793 (2021). doi: 10.3390/biomedicines9121793
  12. Verma S. K., Garikipati V. N. S., and Kishore R. Mitochondrial dysfunction and its impact on diabetic heart. Biochim. Biophys. Acta — Mol. Basis Dis., 1863 (5), 10981105 (2017). doi: 10.1016/j.bbadis.2016.08.021
  13. Shubin A. V., Demidyuk I. V., Komissarov A. A., Rafieva L. M., Kostrov S. V. Cytoplasmic vacuolization in cell death and survival. Oncotarget, 7 (34), 55863-55889 (2016). doi: 10.18632/oncotarget.10150
  14. Karabulut D., Akin A., Kaymak E., Öztürk E., and Sayan M. Histological examination of rat heart tissue with chronic diabetes. Exp. Appl. Med. Sci., 1 (1), 17-22 (2020). DOI.org/10.46871/eams.2020.2
  15. Schoeman R., Beukes N., and Frost C. Cannabinoid combination induces cytoplasmic vacuolation in MCF-7 breast cancer cells. Molecules, 25 (20), 4682 (2020). doi: 10.3390/molecules25204682
  16. Bombicino S. S., Iglesias D. E., Mikusic I. A. R., D'Annunzio V., Gelpi R. J., Boveris A., and Valdez L. B. Diabetes impairs heart mitochondrial function without changes in resting cardiac performance. Int. J. Biochem. Cell Biol., 81 (Pt B), 335-345 (2016). doi: 10.1016/j.biocel.2016.09.018
  17. Koentges C., Konig A., Pfeil K., Holscher M. E., SchnickT., Wende A. R., Schrepper A., Cimolai M. C., Kersting S., Hoffmann M. M., Asal J., Osterholt M., Odening K. E., Doenst T., Hein L., Abel E. D., Bode C., and Bugger H. Myocardial mitochondrial dysfunction in mice lacking adiponectin receptor 1. Basic Res. Cardiol., 110 (4), 37 (2015). doi: 10.1007/s00395-015-0495-4
  18. Itoh T., Kouzu H., Miki T., Tanno M., Kuno A., Sato T., Sunaga D., Murase H., and Miura T. Cytoprotective regulation of the mitochondrial permeability transition pore is impaired in type 2 diabetic Goto-Kakizaki rat hearts. J. Mol. Cell Cardiol., 53 (6), 870-879 (2012). doi: 10.1016/j.yjmcc.2012.10.001
  19. Oliveira P. J., Seica R., Coxito P. M., Rolo A. P., Palmeira C. M., Santos M. S., and Moreno A. J. Enhanced permeability transition explains the reduced calcium uptake in cardiac mitochondria from streptozotocin-induced diabetic rats. FEBS Lett., 554 (3), 511-514 (2003). doi: 10.1016/s0014-5793(03)01233-x
  20. Hu L., Ding M., Tang D., Gao E., Li C., Wang K., Qi B., Qiu J., Zhao H., Chang P., Fu F., and Li Y. Targeting mitochondrial dynamics by regulating Mfn2 for therapeutic intervention in diabetic cardiomyopathy. Theranostics, 9 (13), 3687-3706 (2019). doi: 10.7150/thno.33684
  21. Peyravi A., Yazdanpanahi N., Nayeri H., and Hosseini S.A. The effect of endurance training with crocin consumption on the levels of MFN2 and DRP1 gene expression and glucose and insulin indices in the muscle tissue of diabetic rats. J. Food Biochem., 44 (2), e13125 (2020). doi: 10.1111/jfbc.13125
  22. Jezek P. and Dlaskova A. Dynamic of mitochondrial network, cristae, and mitochondrial nucleoids in pancreatic ß-cellsMitochondrion, 49, 245-258 (2019). doi: 10.1016/j.mito.2019.06.007
  23. Yu J., Maimaitili Y., Xie P., Wu J. J., Wang J., Yang Y. N., Ma H. P., and Zheng H., High glucose concentration abrogates sevoflurane post-conditioning cardioprotection by advancing mitochondrial fission but dynamin-related protein 1 inhibitor restores these effects. Acta Physiol. (Oxford)., 220 (1), 83-98 (2017). doi: 10.1111/apha.12812
  24. Liu R., Jin P., Yu L., Wang Y., Han L., Shi T., and Li X. Impaired mitochondrial dynamics and bioenergetics in diabetic skeletal muscle. PLoS One, 9 (3), e92810 (2014). doi: 10.1371/journal.pone.0092810
  25. Liu P., Lin H., Xu Y., Zhou F., Wang J., Liu J., Zhu X., Guo X., Tang Y., and Yao P. Frataxin-mediated PINK1-Parkin-dependent mitophagy in hepatic steatosis: The Protective effects of quercetin. Mol. Nutr. Food Res., 62 (16), e1800164 (2018). doi: 10.1002/mnfr.201800164
  26. Tang Y., Liu J., and Long J. Phosphatase and tensin homolog-induced putative kinase 1 and Parkin in diabetic heart: Role of mitophagy. J. Diabetes Investig., 6 (3), 250255 (2015). doi: 10.1111/jdi.12302
  27. Xu X., Kobayashi S., Chen K., Timm D., Volden P., Huang Y., Gulick J., Yue Z., Robbins J., Epstein P. N., and Liang Q. Diminished autophagy limits cardiac injury in mouse models of type 1 diabetes. J. Biol. Chem., 288 (25), 18077-18092 (2013). doi: 10.1074/jbc.M113.474650

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024