Параметры клеточного цикла и активность орнитиндекарбоксилазы в красном костном мозге гибернирующих сусликов Urocitellus undulatus

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

В сезон гибернации у межбаутных активных сусликов Urocitellus undulatus параметры клеточного цикла клеток красного костного мозга не отличаются от летних значений. У животных в состоянии оцепенения по сравнению с состоянием межбаутной активности суммарная доля покоящихся (G0) и находящихся в пресинтетической (G1) фазе клеток увеличена с 71.8 до 76.0%, доля клеток в синтетической (S) фазе снижена с 19.3 до 15.3%. Суммарная доля клеток в постсинтетической (G2) фазе и в митозе (М) не меняется, но растет соотношение (G2+M)/S. При входе в состояние оцепенения изменения параметров наблюдаются при снижении температуры тела ниже 25°С, их зависимость от температуры немонотонна. Активность ключевого фермента синтеза полиаминов орнитиндекарбоксилазы, маркера активации и пролиферации клеток, у межбаутных активных и летних животных достоверно не отличается, во время входа в состояние оцепенения при температуре тела ниже 25°С резко снижается, и остается на низком уровне в течение баута спячки и при пробуждении до достижения температуры тела 30°С. Обсуждается роль изменений параметров, связанных с пролиферативной активностью, в адаптации кроветворной ткани при гибернации якутского суслика.

Об авторах

Г. Е Аксёнова

Институт биофизики клетки РАН - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Email: aksyonovage@rambler.ru
Пущино Московской области, Россия

О. С Логвинович

Гомельский государственный медицинский университет

Гомель, Республика Беларусь

В. Н Афанасьев

Институт биофизики клетки РАН - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Пущино Московской области, Россия

К. И Лизоркина

Институт биофизики клетки РАН - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Пущино Московской области, Россия

Список литературы

  1. H. V. Carey, M. T. Andrews, and S. L. Martin, Physiol. Rev., 83 (4), 1153 (2003).
  2. F. Geiser, Annu. Rev. Physiol., 66, 239 (2004).
  3. Q. Guo, X. Mi, X. Sun et al., Sci. Rep., 7 (1), 10509 (2017).
  4. 0. T0ien, K. L. Drew, M. L. Chao, and M. E. Rice, Am. J. Physiol., 281 (2), R572 (2001).
  5. T. R. Jinka, 0. T0ien, and K. L. Drew, J. Neurosci., 31 (30), 10752 (2011).
  6. M. S. Vinogradova, Comp. Biochem. Physiol. A, 91 (2), 235 (1988).
  7. I. I. Kruman, E. N. Ilyasova, S. A.Rudchenko, and Z. S. Khurkhulu, Comp. Biochem. Physiol. А, 90 (2), 233 (1988).
  8. В. М. Юнкер и Г. В. Алексеева, Эволюц. биохимия и физиология, № 2, 193 (1974).
  9. E. W. Carlier, J. Anat. Physiol., 27 (Pt 3), nil9, 354 (1893).
  10. Г. А, Клевезаль и А. И. Ануфриев, Зоологич. журн., 92 (4), 481 (2013).
  11. H. R. Bouma, A. M. Strijkstra, A. S. Boerema, et al., Vet. Immunol. Immunopathol., 136 (3-4), 319 (2010).
  12. S. T. Cooper, S. S. Sell, M. Fahrenkrog, et.al., Physiol. Genomics 48 (7), 513 (2016).
  13. Т. М. Шивачева и А. И. Хаджиолов, Арх. анат. гистол. эмбриол., 92 (5), 48 (1987).
  14. T. M. Shivatcheva and A. I. Hadjioloff, Dev.Comp. Immunol., 11 (4), 791 (1987).
  15. M. B. Al-Fageeh and C. M. Smales, Biochem. J., 397 (2), 247 (2006).
  16. J. Fujita, J. Mol. Microbiol. Biotechnol., 1 (2), 243 (1999).
  17. A. Roobol, M. J. Carden, R. J. Newsam, and C. M. Smales, FEBS J., 276 (1), 286 (2009).
  18. T. Neutelings, C. A. Lambert, B. V. Nusgens, et al., PLoS One, 8 (7), e69687 (2013).
  19. А. К. Гулевский, Ю. С. Ахатова и И. И. Щенявский, Probl. Cryobiol. Cryomed., 27 (2), 97 (2017).
  20. L. Hartwell, in Cell Cycle Control, Ed. by C. Hutchison and D. M. Glover, (Oxford University Press, 1995), pp. 1-15.
  21. C. W. Anderson, E. Appella, R. Bradshaw, and E. Dennis, in Regulation in organelle and cell compartment signaling (New York. Acad. Press, 2011), pp. 235-254.
  22. C. L. Rieder and R. W. Cole, Cell Cycle, 1 (3), 169 (2002).
  23. Z. Matijasevic, J. E. Snyder, and D. B. Ludlum, Oncol. Res., 10, 605 (1998).
  24. A. Moore, J. Mercer, G. Dutina, et al., Cytotechnology, 23, 47 (1997).
  25. Г. Е. Аксенова, О. С. Логвинович, Л. А. Фиалковская и др., Биохимия, 75 (9), 1257 (2010).
  26. H. M. Wallace, A. V. Fraser, and A. Hughes, Biochem. J., 376 (1), 1 (2003).
  27. Н. К. Бердинских, С. П. Залеток, Полиамины и опухолевый рост (Наук. Думка, Киев, 1985).
  28. A. E. Pegg, J. Biol. Chem. 281 (21), 14529 (2006).
  29. T. Thomas, T. J. Thomas, Cell. Mol. Life Sci., 58 (2), 244 (2001).
  30. R. M. Ray, B. J. Zimmerman, S. A. McCormack, et al., Am. J. Physiol., 276 (3), C684 (1999).
  31. D. L. Kramer, B.-D. Chang, Y. Chen, et al., Cancer Res., 61 (21), 7754 (2001).
  32. I. K. Kolomiytseva, L. N. Markevich, N. I. Perepelkina, et al., in Hypothermia: prevention, recognition and treatment, Ed. by J. I.V. Delgado and V. G. F. Garza (Nova Sci. Publ., N.Y., 2012), pp.1-42.
  33. V. N. Afanasyev, B. A. Korol, N. P. Matylevich, et al., Cytometry, 14 (6), 603 (1993).
  34. J. Janne, and H. G. Williams-Ashman, J. Biol. Chem., 246 (6), 1725 (1971).
  35. L. V. Slozhenikina, L. A. Fialkovskaya, and I. K. Kolomiytseva, Int. J. Radiat. Biol., 75 (2), 193 (1999).
  36. Г. И. Козинец, В. М. Погорелов, В.М. Котельников и др., Лаб. дело, № 7, 3 (1988).
  37. Д. А. Шмаров, Клин. Лаб. диагн., № 5, 40 (1993).
  38. H. R. Bouma, F. G. M. Kroese, J. W. Kok, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108 (5), 2052 (2011).
  39. C. C. Kurtz and H. V. Carey, Dev.Comp. Immunol., 31 (4), 415 (2007).
  40. M. Bohr, A. R. Brooks, and C. C. Kurtz, Dev.Comp. Immunol., 47 (2), 178 (2014).
  41. H. R. Bouma, G. J. Dugbartey, A. S. Boerema, et al., J. Leukoc. Biol., 94 (3), 431 (2013).
  42. T. Ohnishi, X. Wang, K. Ohnishi, and A. Takahashi, Oncogene, 16 (11), 1507 (1998).
  43. T. Sakurai, K. Itoh, Y. Liu, et al., Exp. Cell. Res., 309 (2), 264 (2005).
  44. H. Nishiyama, K. Itoh, Y. Kaneko, et al., J. Cell. Biol., 137 (4), 899 (1997).
  45. Г. Е. Аксенова, О. С. Логвинович, Д. А. Игнатьев и И. К. Коломийцева, Биофизика, 63 (2), 311 (2018).
  46. S. I. Hayashi and Y. Murakami, Biochem. J., 306 (1), 1 (1995).
  47. U. Mangold and E. Leberer, Biochem. J., 385 (1), 21 (2005).
  48. G. S. Travlos, Toxicol. Pathol., 34 (5), 548 (2006).
  49. R. W. Bullard and G. E. Funkhouser, Am. J. Physiol., 203 (2), 266 (1962).
  50. Н. М. Захарова, Фундаментальные исследования, 6, 1401 (2014).
  51. H. M. Zhang, J. N. Rao, X. Guo, et al., J. Biol. Chem., 279, 22539 (2004).
  52. S. Bhattacharya, R. M. Ray, and L. R. Johnson, Biochem J., 392, 335 (2005).
  53. P. Kucharewska, J. E. Welch, K. J. Svensson, and M. Belting, Biochem. Biophys. Res.Commun., 380 (2), 413 (2009).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023